含糖量子企业的比较矛盾性和许许多多N-glycoproteins低体现品质因此对N-glycosylation架构的分析步骤的叙述最为难。在检侧低丰度的N糖基化装饰蛋清酶或肽段时，各举参杂非常多未装饰的蛋清酶肽断，这很方便将低丰度的糖基化装饰蛋清酶肽段的数据掩藏。凝素亲和法是当前糖蛋清酶质组学中运用比较多泛的剥离聚集步骤。凝集素（lectin）是类糖切合蛋清酶质，能爱情专一甄别相应非常规架构的单糖或聚糖中某些的糖基回文序列而与之切合，它与糖链可逆性非共价切合，糖蛋清酶或糖肽被凝集素获取后，一般用某些的单糖在竞争与合作切合凝集素将糖蛋清酶或糖肽洗刷回去。 淀粉酶质由酶解后凭借凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，第二步用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中摘除做好连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该做好处理促使Asn团伙量曾加2.9890Da。后用高表面粗糙度LC-MS质谱仪查测脱糖后的肽段，实现文献检索参数库，核实脱糖后团伙量与之系统理论团伙量的转化还有糖基化突显肽段的回文序列，得以选择该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择后续，再凭借label-free的机理对其做好定量深入分析深入分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031